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Michaelis-Konstante

Die Michaeliskonstante ist nach dem deutsch-amerikanischen Chemiker LEONOR MICHAELIS (1875-1949) benannt, der Redoxreaktionen in lebenden Systemen und die dabei auftretenden freien Radikale erforschte. Er entwickelte 1912 zusammen mit MAUD MENTEN (1879-1960) die Michaelis-Menten-Gleichung, die die Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Substratkonzentration beschreibt.
Die Michaeliskonstante K M charakterisiert die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat. Sie entspricht derjenigen Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist. Misst man bei vorgegebener konstanter Enzymmenge die Geschwindigkeit der Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration, so beobachtet man häufig einen Kurvenverlauf, aus dem man u.a. die Substratkonzentration KM, bei der die Halbsättigung des Enzyms erreicht ist, ablesen kann. KM-Werte sind dementsprechend ein Maß für die Bindungsstärke zwischen Enzym und Substrat.

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Enzyme

Enzyme sind Biokatalysatoren, die chemische Reaktionen innerhalb eines Organismus beschleunigen. Die meisten Enzyme sind Proteine. Die Wirkung der Enzyme ist in der Regel sehr spezifisch. Zum einen bezieht sich diese Spezifik auf den Reaktionstyp, zum anderen auf die Substrate, deren Umsetzung sie katalysieren. Hochspezifische Enzyme setzen nur ein einziges Substrat um (Substratspezifität), andere besitzen eine enge Kopplung an den Reaktionstyp (Wirkungsspezifität), akzeptieren aber eine Vielzahl verschiedener Substrate. Enzyme „erkennen“ ihre Substrate in sehr charakteristischer Weise. Die Ursache dafür liegt im aktiven Zentrum, das den Substraten eines Enzyms angepasst ist.

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Michaelis-Konstante

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Substratkonzentration. Sie ist nach dem deutsch-amerikanischen Chemiker LEONOR MICHAELIS (1875-1949) benannt.
Die Michaeliskonstante K M charakterisiert die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat. Sie entspricht derjenigen Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist. ‚Misst man bei vorgegebener konstanter Enzymmenge die Geschwindigkeit der Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration, so beobachtet man häufig einen Kurvenverlauf, aus dem man u.a. die Substratkonzentration KM , bei der die Halbsättigung des Enzyms erreicht ist, ablesen kann. KM-Werte sind dementsprechend ein Maß für die Bindungsstärke zwischen Enzym und Substrat.

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Schlüssel-Schloss-Prinzip

Enzyme sind Biokatalysatoren, die chemische Reaktionen innerhalb eines Organismus beschleunigen. Die meisten Enzyme sind proteiner Herkunft. Die Wirkung der meisten Enzyme ist in der Regel sehr spezifisch. Zum einen bezieht sich diese Spezifik auf den Reaktionstyp zum anderen auf die Substrate, deren Umsetzung sie katalysieren. Hochspezifische Enzyme katalysieren nur die Spaltung eines Bindungstyps (also eines Substrats), andere besitzen eine enge Kopplung an den Reaktionstyp (Wirkungsspezifität), akzeptieren aber eine Vielzahl verschiedener Substrate. Enzyme „erkennen“ ihre Substrate in sehr charakteristischer Weise. Die Ursache dafür liegt im aktiven Zentrum, das den Substraten eines Enzyms angepasst ist.

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Enzyme

Enzyme sind Biokatalysatoren, die chemische Reaktionen innerhalb eines Organismus beschleunigen. Die meisten Enzyme sind Proteine. Die Wirkung der Enzyme ist in der Regel sehr spezifisch. Zum einen bezieht sich diese Spezifik auf den Reaktionstyp zum anderen auf die Substrate, deren Umsetzung sie katalysieren. Hochspezifische Enzyme setzen nur ein einziges Substrat um (Substratspezifität), andere besitzen eine enge Kopplung an den Reaktionstyp (Wirkungsspezifität), akzeptieren aber eine Vielzahl verschiedener Substrate. Enzyme „erkennen“ ihre Substrate in sehr charakteristischer Weise. Die Ursache dafür liegt im aktiven Zentrum, das den Substraten eines Enzyms angepasst ist.

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