Michaelis-Konstante

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Geschwindikeit einer enzymatischen Reaktion von der Konzentration des umzusetzenden Substrats. Die Substratkonzentration, bei der die Reasktionsgeschwindigkeit v die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit Vmax erreict hat, wird als Michaliskonstante ${\text{K}}_{\text{M}}$ bezeichnet.
Bei niedrigen Substratkonzentrationen kann die Reaktionsgeschwindigkeit durch Erhöhung der Konzentration des Substrates gesteigert werden, da nicht alle Enzymmoleküle mit Substratmolekülen besetzt sind. Eine höhere Konzentration des Substrates steigert dann den gesamten Umsatz durch bessere Ausnutzung der Enzymmoleküle.
Bei hohen Substratkonzentrationen sind alle Enzymmoleküle besetzt; Sättigung ist erreicht.

Die Enzym-Substrat-Zerfallsrate begrenzt die Reaktionsgeschwindigkeit. Sie kann auch durch weitere Erhöhung der Substratkonzentration nicht mehr gesteigert werden. Der Maximalwert ${\text{V}}_{\text{max}}$ ist erreicht. Höhere Reaktionsgeschwindigkeiten würden nur durch weitere Enzymzugabe erreicht werden.
Unter physiologischen Bedingungen ist eine geringe Substratkonzentration bedeutsam. Als Kenngröße für Enzyme wird die Konzentration angenommen, die die halbe Maximalgeschwindigkeit $\frac{1}{2}{\text{V}}_{\text{max}}$ erzielt. Sie wird als Michaelis-Konstante bezeichnet. Ihr Wert ist ${\text{K}}_{\text{M}}$ (mol/l). Die ${\text{K}}_{\text{M}}$-Werte der Enzyme liegen zwischen ${10}^{-7}$ und ${10}^{-1}$ mol/l.

Enzymaktivität bei unterschiedlichen Substratkonzentrationen

Inzwischen sind auch die Wechselzahlen vieler Enzyme bekannt. Sie geben an, wie viele Substratmoleküle ein Enzymmolekül in einer Sekunde umsetzt.