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Die Michaeliskonstante ist nach dem deutsch-amerikanischen Chemiker LEONOR MICHAELIS (1875-1949) benannt, der Redoxreaktionen in lebenden Systemen und die dabei auftretenden freien Radikale erforschte. Er entwickelte 1912 zusammen mit MAUD MENTEN (1879-1960) die Michaelis-Menten-Gleichung, die die Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion von der Substratkonzentration beschreibt.
Die Michaeliskonstante ${\text{K}}_{\text{M}}$ charakterisiert die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat. Sie entspricht derjenigen Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist. Misst man bei vorgegebener konstanter Enzymmenge die Geschwindigkeit der Reaktion in Abhängigkeit von der Substratkonzentration, so beobachtet man häufig einen Kurvenverlauf, aus dem man u.a. die Substratkonzentration KM, bei der die Halbsättigung des Enzyms erreicht ist, ablesen kann. KM-Werte sind dementsprechend ein Maß für die Bindungsstärke zwischen Enzym und Substrat.