Michaelis-Konstante

Die Enzym-Substrat-Zerfallsrate begrenzt die Reaktionsgeschwindigkeit. Sie kann auch durch weitere Erhöhung der Substratkonzentration nicht mehr gesteigert werden. Der Maximalwert ${\text{V}}_{\text{max}}$ ist erreicht. Höhere Reaktionsgeschwindigkeiten würden nur durch weitere Enzymzugabe erreicht werden.
Unter physiologischen Bedingungen ist eine geringe Substratkonzentration bedeutsam. Als Kenngröße für Enzyme wird die Konzentration angenommen, die die halbe Maximalgeschwindigkeit $\frac{1}{2}{\text{V}}_{\text{max}}$ erzielt. Sie wird als Michaelis-Konstante bezeichnet. Ihr Wert ist ${\text{K}}_{\text{M}}$ (mol/l). Die ${\text{K}}_{\text{M}}$-Werte der Enzyme liegen zwischen ${10}^{-7}$ und ${10}^{-1}$ mol/l.

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion von der Konzentration des umzusetzenden Substrats. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit v die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit Vmax erreicht hat, wird als Michalis-Konstante KM bezeichnet.

Enzymaktivität bei unterschiedlichen Substratkonzentrationen

Inzwischen sind auch die Wechselzahlen vieler Enzyme bekannt. Sie geben an, wie viele Substratmoleküle ein Enzymmolekül in einer Sekunde umsetzt.